不論是原核還是真核生物，在細胞漿內合成的蛋白質需定位于細胞特定的區(qū)域，有些蛋白質合成后要分泌到細胞外，這些蛋白質叫做分必蛋白。在細菌細胞內起作用的蛋白質一般靠擴散作用而分布到它們的目的地。如內膜含有參與能量代謝和營養(yǎng)物質轉運的蛋白質；外膜含有促進離子和營養(yǎng)物質進入細胞的蛋白質；在內膜與外膜之間的間隙稱為周質，其中含有各種水解酶以及營養(yǎng)物質結合蛋白。
真核生物細胞結構更為復雜，而且有多種不同的細胞器，它們又具有各不相同的膜結構，因此合成好的蛋白質還要面臨跨越不同的膜而到達細胞器械，有些蛋白質在翻譯完成后還要經過多種共價修飾，這個過程叫做翻譯后處理。
�。ㄒ�)細菌中蛋白質的越膜
細胞的內膜蛋白，外膜蛋白和周質蛋白是怎樣越過內膜而到其目的地的呢？絕大多數越膜蛋白的N端都具有大約15-30個以疏水氨基酸為主的N端信號序列或稱信號肽。信號肽的疏水段能形成一段α螺旋結構。在信號序列之后的一段氨基酸殘基也能形成一段α螺旋，兩段α螺旋以反平行方式組成一個發(fā)夾結構，很容易進入內膜的脂雙層結構，一旦分泌蛋白質的N端錨在膜內，后續(xù)合成的其它肽段部分將順利通過膜。疏水性信號肽對于新生肽鏈跨膜及把它固定的膜上起一個拐掍作用。之后位于內膜外表面的信號肽酶將信號肽序列切除。當蛋白質全部翻譯出來后，羧端穿過內膜，在周質中折疊成蛋白質的最終構象（圖18-18)。
圖18-18 蛋白質合成后的分泌過程
（二)真核生物蛋白質的分泌
真核生物不但有細胞核、細胞質和細胞膜，而且還有許多膜性結構的細胞器，在細胞須內合成的蛋白質怎樣的到達細胞的不同部位呢？了解比較清楚的是分泌性蛋白質的轉運。醫(yī)學 全在.線提供
像原核細胞一要，真核細胞合成的蛋白質N端也有信號肽也能形成兩個α螺旋的發(fā)夾結構，這個結構可插入到內質網的膜中，將正在合成中的多肽鏈帶和內質網內腔。80年代中期在胞漿中發(fā)現(xiàn)一種由小分子RNA和蛋白質共同組成的復合物，它能特異地與信號肽識別而命名為信號肽識別顆粒。它的作用是識別信號肽與核糖體結合并暫時阻斷多肽鏈的合成。內質網外膜上的SRP受體，當ARP與受體結合后，信號肽就可插入內質網進入內腔，被內質網內膜壁上的信號肽酶水解除去SRP與受體結合后，信號肽就可插入內質網進入內腔，被內質網內腔壁上的信號肽酶水解除去SRP與受體解離并進入新的循環(huán)，而信號肽后序肽段也進入內質網內腔，并開始繼續(xù)合成多肽鏈（圖18-19)。
圖18-19 在蛋白質越過內質網的轉運過程中，SRP和船塢蛋白（或SRP受體)的作用
SRP對翻譯階段作用的重要生理意義在于：分泌性蛋白及早進入細胞的膜性細胞，能夠正確的折疊、進行必要的后期加工與修飾并順利分泌出細胞。
現(xiàn)以哺乳動物的胰島素為例說明這種分泌過程。胰島素由51個氨基酸殘基組成，但胰島素mRNA的翻譯產和在兔網織紅細胞無細胞翻譯體系中為86個氨基酸殘基，稱為胰島素原，在麥胚無細胞翻譯系統(tǒng)中為110個氨基酸殘基組成的前胰島素原，后來證明，在前胰島素原的N末端有一段富含疏水氨基酸的肽段做為信號肽，使前胰島素原能穿越內質網膜進入內質網內腔，在內腔壁上信號肽被水介。所以在哺乳動物細胞內，當多肽鏈合成完成時，前胰島素原已成為胰島素原。然后胰島素原被運到高爾基復合體，切去C肽成為成熟的胰島素，最終排出胞外。像真核細胞的前清蛋白，免疫球白輕鏈，催乳素等都有相似的分必方式。
