C2的序號(hào)似是補(bǔ)體的第2個(gè)成分，但在經(jīng)典激活途徑的激活順序上卻在C4以后被活化。C2分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)已全部搞清楚，它是由723個(gè)氨基酸殘基組成的單肽鏈糖蛋白，分子量約110kDa（圖5-5)。當(dāng)C2與已固定于細(xì)胞膜固相上的C4b結(jié)合為復(fù)合物時(shí)，C1s絲氨酸蛋白酶可從C2肽鏈的精氨酸和賴(lài)氨酸（223-234)間，將C2裂解為兩個(gè)片段，即C2a和C2b。C2b由N端223個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，分子量為35kDa，由細(xì)胞膜表面釋放入液相中，其生物學(xué)活性至今不明。C2a由509個(gè)氨基酸殘基組成，分子量為75kDa，它是構(gòu)成經(jīng)典激活途徑中C3轉(zhuǎn)化酶（C4b2a)和C5轉(zhuǎn)化酶（C4b2a3b)的酶原部分。C2a的肽鏈上含有裂解C3和C5的蛋白酶活性點(diǎn)，C3轉(zhuǎn)化酶與C5轉(zhuǎn)化酶對(duì)C3和C5的裂解，均是由C2a的酶活性點(diǎn)起催化作用。
5-5 C2分子的結(jié)構(gòu)（模式圖)
注：Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ為3個(gè)SCR
通過(guò)對(duì)C2的cDNA序列和氨基酸序列分析發(fā)現(xiàn)，C2與B因子間具有結(jié)構(gòu)上的同源性。其中C2a與Bb同源，均含有裂解C3和C5的酶活性點(diǎn)；C2b和Ba同源，均由3個(gè)約60個(gè)氨基酸殘基的短同源重復(fù)序列（short consensus repeat,SCR)構(gòu)成。編碼C2的基因定位于人的第6號(hào)染色體短臂21區(qū)（基因長(zhǎng)度8kb)。
