（一)Ig超家族的結(jié)構(gòu)特點
Ig超家族成員均含有1～7個Ig樣結(jié)構(gòu)域，每個Ig樣結(jié)構(gòu)域約含70～110個氨基酸殘基。其二級結(jié)構(gòu)是兩個各含3～5個反平行β折疊股所形成的β片層（anti-parallel β-pleated sheet)平面，每個反平行β折疊股由5～10個氨基酸殘基組成，β片層內(nèi)側(cè)的疏水性氨基酸起到穩(wěn)定Ig折疊的作用。大多類結(jié)構(gòu)域內(nèi)有一個垂直連接兩個β片層的二硫鍵，組成二硫鍵的兩個半胱氨酸之間約含55～75個氨基酸。少數(shù)Ig結(jié)構(gòu)域如CD2、LFA-3第1個結(jié)構(gòu)域，PDGFR第4個結(jié)構(gòu)域，CD4第3個結(jié)構(gòu)域等缺乏二硫鍵。肽鏈這種球形結(jié)構(gòu)的折疊方式稱為免疫球蛋白折疊（Ig fold)。
圖3-1 人Igλ輕鏈多肽的折疊（示意圖)
不同IGSF分子穿膜區(qū)結(jié)構(gòu)差異較大，Thy-1缺乏胞漿部分，通過一個GPI錨連接在細(xì)胞膜上，而PDGFR胞漿區(qū)含有543個氨基酸殘基，并具有酪氨酸激酶的結(jié)構(gòu)。除CD4第一個結(jié)構(gòu)域和N-CAM分子外，Ig超家族中的一個結(jié)構(gòu)域通常由一個外顯子所編碼。有些Ig超家族成員的基因連鎖在一起，如Thy-1，N-CAM，CD3γ、δ、ε鏈的基因在11q23。Ig Fc段受體FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ和FcεRⅠα鏈基因在1q23-q24。
根據(jù)IGSF結(jié)構(gòu)域中Ig折疊方式、兩個半胱氨酸之間氨基酸殘基的數(shù)目以及IgV區(qū)或C區(qū)同源性的程度，IGSF結(jié)構(gòu)域可分為V組、C1組和C2組。
圖3-2 免疫球蛋白超家族V組、C1組和C2組（舉例)
1.V組 V組結(jié)構(gòu)域的兩個半胱氨酸之間含有氨基酸數(shù)量較多，約65～75個氨基酸殘基，2個β片層區(qū)共有9個反平行β折疊股，比C1、C2組多一對β折疊股。許多IGSF分子具有V組結(jié)構(gòu)，如IgH鏈和L鏈V區(qū)，TCRα、β、γ、δ鏈V區(qū)，CD4V區(qū)，CD8α、β鏈V區(qū)，CD28、CTLA-4、CD7、Thy-1、pIgR和分泌型IgA中分泌成分N端四個結(jié)構(gòu)域，CEa N端第一個結(jié)構(gòu)域，M-CSFR、SCFR和PDGFR靠近胞膜的結(jié)構(gòu)域等。醫(yī)學(xué)全在線www.med126.com
2.C1組 又稱C組。C1組結(jié)構(gòu)域中二個半胱氨酸之間約含50～60個氨基酸殘基，有7個β折疊股，如IgH鏈和L鏈C區(qū)（γ、δ和α鏈的CH1～CH3或μ和ε鏈的CH1～CH4)，TCRα、β、γ、δ鏈C區(qū)，MHCⅠ類分子重鏈α3結(jié)構(gòu)域，β2m、MHCⅡ類分子α2和β2結(jié)構(gòu)域，CD1、Qa 和TL分子靠近胞膜結(jié)構(gòu)域等。
3.C2組 又稱H組。C2組結(jié)構(gòu)域的氨基酸排列類似V組，但形成二硫鍵的兩個半胱氨酸之間所含氨基酸殘基數(shù)約為50～60，有7個β折疊股，這種結(jié)構(gòu)介于V組和C1組之間，如CD3γ、δ和ε鏈，CD2和LFA-3（CD58)，pIgR靠近胞膜結(jié)構(gòu)域，F(xiàn)cγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα鏈、FcαR、ICAM-1，CEA第2至7個結(jié)構(gòu)域，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、M-MAG、SCFR、PDGFR第1至4個結(jié)構(gòu)域，與神經(jīng)系統(tǒng)相關(guān)的分子N-CAM、N-CAM-L1、MAG、Po、F3、NILE、TAG1等以及CD22、CD48、α1-BgP分子等。某此IgH鏈中CH2和CH3可有8個β折疊，在這種情況下，其中一個β折疊股只有3個氨基酸殘基。
在V、C1和C2三組中，有些Ig超家族成員之間的同源性要大于該組中平均的類似程度，如在V組中IgV、TCR-V、和CD8V結(jié)構(gòu)域；C1組中IgC、TCR-C、MHC-C結(jié)構(gòu)域；C2組中CD2和LFA-3，NCAM、NCAM-L1和MAG，PDGFR、M-CSFR和SCFR，這些同源性較高的成員它們的功能往往也很相似。
�。ǘ�)Ig超家族的功能特點
Ig超家族的功能是以識別為基礎(chǔ)，因此又稱為識別球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily)。Ig折疊形成一個緊密的球狀結(jié)構(gòu)，提供了與不同球狀結(jié)構(gòu)多肽或化學(xué)基團粘附的部位，使之獲得不同的生物學(xué)功能。IGSF很可能最早起源于原始的具有粘附功能的基因，通過復(fù)制和突變衍生形成了識別抗原、細(xì)胞因子受體、IgFc段受體、細(xì)胞間粘附分子以及病毒受體等不同的結(jié)構(gòu)域。IGSF識別的基本方式有以下幾種。
1.IGSF和IGSF相互識別 IGSF分子相互識別中有嗜同種的相互作用和異嗜性相互作用兩種形式。（1)嗜同種的相互作用（homophilic interaction)：如相同神經(jīng)細(xì)胞粘附分子（NCAM)之間的相互識別，血小板內(nèi)皮細(xì)胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31)的相互識別。（2)異嗜性相互作用（heterophilic interaction)，如CD2與LFA-3，CD4與MHC Ⅱ類分子的單態(tài)部分（α2和β2)，CD8與MHCⅠ類分子的單態(tài)部分（α3)，Poly IgR與多聚Ig，F(xiàn)cγRⅠ（CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16)與Ig Fc段，F(xiàn)cεRⅠ與IgE Fc段，F(xiàn)cαR（CD89)與IgA Fc段，CD28與B7/BB1（CD80)等之間的相互識別。
2.IGSF和integrin相互識別 如ICAM-1（CD54)、ICAM-2（CD102)、ICAM-3（CD50)與LFA-1（CD11a/CD18)，VCAM-1（CD106)與VLA-4（CD49d/CD29)之間的相互作用。
3.IGSF和其它分子的相互識別 包括TCR識別MHCⅠ類或Ⅱ類分子與抗原復(fù)全物，細(xì)胞因子受體識別細(xì)胞因子等。
